Хидрокилисине

Хидрокилисине је некласична протеиногена аминокиселина. Уграђује се у одговарајући протеин као лизин и хидролизује у хидроксилизин унутар полипептида уз помоћ ензима. То је једна од главних компоненти протеина колагена у везивном ткиву.

Шта је хидроксилизин?

Хидроксилизин је протеиногена аминокиселина која се прво укључује у протеин као лизин. Због тога се ради о неканонској протеиногеној аминокиселини. Израз "канонски" значи класичан.

Дакле, кодон ове аминокиселине не постоји. Хидроксилизин се углавном налази у колагену везивног ткива и у гликопротеинима. Тамо се лизин претвара у хидроксилизин ензимским процесима. Само део лизина се претвара у хидроксилизин. Својства одговарајућих колагена зависе од количине хидролизираних остатака лизина и пролина.

Хидроксилизин може да буде изолован у слободном облику као хидрохлорид. Хидрохлорид хидроксилизина је беж прах са тачком топљења од 225 до 230 степени. То је основна аминокиселина која такође чини да протеини који садрже хидроксилизин реагују на базичне. Хидроксилизин је открио амерички биохемичар и суоснивач "Клиничке хемије" Доналд Ван Слике (1883-1971).

Функција, ефекат и задаци

Хидроксилизин је од великог значаја за структуру везивног ткива. Гликопротеини такође садрже хидроксилизин да би формирали гликозидна једињења протеина са остацима шећера на хидроксилном остатку.

Унутар колагена одговоран је за умрежавање појединих протеинских молекула. Заједно са хидроксилпролином, хидролизираним обликом пролина, такође је од користи за изградњу терцијарних и кватернарних структура колагена. Хидроксилација лизина катализује ензим лизил хидроксилаза уз учешће кофакторских јона гвожђа и аскорбинске киселине (витамин Ц). Образац дистрибуције хидроксилираних остатака лизина у колагену није ни нарочито крути нити флексибилан. Увек постоје понављајући обрасци.

Међутим, постоје такође читаве области унутар протеина које не садрже хидроксилиране остатке лизина. Док је хидроксипролин одговоран за спиралну структуру колагена везањем три протеинска ланца, умрежене везе између различитих протеинских молекула настају преко хидроксилних група хидроксилизина. Поред тога, ове молекуларне групе такође служе као везивно место за гликозидну везу са шећером. Све у свему, то осигурава чврстоћу везивног ткива.

Ако постоји недостатак хидроксилизина у протеинима, то се не може исправити додатним уносом аминокиселине. Не постоји кодон за слободни хидроксилизин, тако да се не може уградити у одговарајући протеин. Вредност додатака прехрани са додатком хидроксилизина је стога врло упитна. Због тога, недостатак мора бити последица недовољне хидроксилације лизина.

Образовање, појава, својства и оптималне вредности

Хидроксилизин се налази само у колагену људи и животиња. Постоје и неки гликопротеини који такође садрже хидроксилизин. Ово укључује адипонектин. Адипонектин је хормон који се производи у масном ткиву и има одлучујући утицај на ефикасност инсулина. Хидроксилизин је такође откривен у неким бактеријама, попут Стапхилоцоццус ауреус.

Расподела хидроксилираног лизина није уједначена у колагену. Постоје локације на којима се готово увек може наћи. У другим областима се хидроксилизин готово никада не може наћи. Ова неуједначена дистрибуција одређује структуру колагена. Унутар троструке спиралне структуре колагена, хидроксилизин се увек налази на положају И понављајуће секвенце Гли-Кс-И. У краћим пределима са не-спиралном структуром, хидроксилизин се јавља и на другим местима.

Болести и поремећаји

Везивно ткиво апсолутно зависи од присуства хидроксилизина. Колаген може бити стабилан и чврст само ако умрежене везе протеинских молекула делују. Мањак хидроксилизина изазива слабост везивног ткива.

Ако је присутан само у изузетно малим количинама или га уопште нема, одговарајући организам не би био одржив. Везно ткиво више није могло обављати свој задатак као ограничавајуће и подржавајуће ткиво за органе. У ствари, постоје болести које се могу пратити до недостатка хидроксилизина. Пошто је ова аминокиселина иницијално уграђена као лизин током синтезе протеина, она не може бити примарни недостатак. Хидроксилизин настаје из лизина унутар протеина колагена уз помоћ лизил хидроксилаза. Мањак хидроксилизина може бити резултат само оштећења овог ензима или његове недовољне функције.

Постоји група хетерогених урођених слабости везивног ткива која је позната као Ехлерс-Данлос синдром. Бројне мутације могу бити одговорне за ову клиничку слику. Између осталог, лизил хидроксилаза такође може бити оштећена, тако да је премало лизина хидроксилирано. Ехлерс-Данлос синдром се манифестује прекомерном покретљивошћу коже и прекомерношћу покретљивости зглобова. Такође су погођени унутрашњи органи, крвне судове, тетиве, лигаменти и мишићи. Прогноза зависи од тежине оштећења. Ако су пловила укључена, очекује се неповољан курс. Потпуни неуспех ензима лизил хидроксилаза није компатибилан са животом и због тога се не примећује.

Али чак и код нетакнутог ензима, због слабе активности може постојати слабо везивно ткиво. Лизил хидроксилаза захтева когенерате јоне гвожђа и аскорбинске киселине (витамин Ц). Ако, на пример, недостаје витамин Ц, јавља се оно што је познато као скорбут. Шкрумс је стечена болест везивног ткива изазвана недостатком хидроксилних група на остацима колагена из пролина и лизина. Узрок је ниска активност пролин хидроксилазе и лизин хидроксилазе услед недостатка аскорбинске киселине.